Je vais commencer cet article en m’émerveillant un peu de la contribution de Jane Richardson dans la recherche. Ses articles affichent un total de citations supérieur à 73 850, dont plus de 33 246 depuis 2017. Le nombre de fois qu’un auteur est cité est un bon indicateur de l’impact de ses travaux, qui se sont avérés utiles pour nombre de scientifiques. Au total, une cinquantaine d’articles scientifiques, étalés entre 1967 (Jane avait alors 26 ans) et 2022.

…A titre de comparaison purement risible – et entre Jeanne –, j’ai 27 ans, 4 articles à mon actif pour un total de… 9 citations !

Alors que la structure de l’ADN est connue depuis 1953, celle des protéines ne l’est toujours pas.
En 1957, le biochimiste John Kendrew propose le tout premier modèle explicatif de la structure des protéines : le très vendeur modèle « saucisse » (cf image), en prenant pour exemple la myoglobine, une protéine de type globine (on l’aura deviné) et contenant un atome de métal (le fer). Elle est présente dans le cytoplasme des cellules musculaires des vertébrés et plus particulièrement des mammifères, et stocke du dioxygène.

Mais le modèle saucisse n’est pas convaincant. John lui-même critique ce modèle, qui ne met en évidence aucune règle de repliement des protéines.

b) Les images scientifiques brutes obtenues de l’étude des protéines
Etudier la structure des protéines est une discipline à part entière – d’ailleurs toujours d’actualité – et qui porte le doux nom de cristallographie. Dès les années 1960, les cristallographes accumulent des données de structures de protéines par cristallographie aux rayons X (cf images).

Ci-dessus sont des images de diffraction d’un cristal de protéine obtenues par diffraction des rayons X. Chaque point noir représente une tache caractéristique de l’emplacement d’un des atomes qui constituent le cristal de la protéine observée.

c) Le problème
Mais les cristallographes se heurtent à deux difficultés majeures : comment comparer facilement deux protéines entre elles à partir de ces images et comment expliquer le repliement des protéines à partir de la structure primaire ?

Pour surmonter ces obstacles, il leur manquait deux éléments essentiels :
– Des outils de comparaison pour révéler des ressemblances entre les différentes structures obtenues et pouvoir alors les classifier : devait alors naître la taxonomie des protéines.
– Un mécanisme permettant d’expliquer le processus de repliement des protéines, encore incompris. A cette époque, il était déjà admis que la forme fonctionnelle d’une protéine (appelé état natif) correspond à un minimum d’énergie, c’est-à-dire que la protéine est stable. Mais comment la protéine parvenait à aboutir à cette conformation stable ? L’hypothèse de l’essai-erreur aboutissant à la bonne conformation par un processus aléatoire ne permet pas un repliement aussi rapide que celui observé. Restait donc à découvrir les mécanismes sous-jacents.

2 – Développement du modèle de représentation des structures secondaires

a) Dessiner les structures secondaires pour les comparer
Pour comprendre les mécanismes de repliement des protéines, il a déjà fallu comprendre que la structure tridimensionnelle des protéines dépend de l’organisation des structures secondaires entre elles. La structure secondaire a été étudiée simultanément par l’équipe de Michael Levitt et Cyrus Chothia d’une part (1976) et par Jane Richardson d’autre part (1977). Pouvoir visualiser l’organisation de ces structures était donc devenu le point névralgique de ces travaux. Plusieurs topologies ont alors été proposées pour visualiser les structures des protéines et simplifier le problème de repliement. Parmi ces topologies, celle de la clef grecque proposée par Jane Richardson a été celle qui a rencontré le plus de succès pour représenter les feuillets bêta.

Il est intéressant de prendre conscience à quel point la représentation graphique d’une entité invisible à l’œil nu et à forme abstraite nécessite de la recherche, au même titre que la compréhension de modèles scientifiques nécessite de la recherche. Cette approche met en évidence l’importance de considérer l’art comme un outil scientifique, au service de la réflexion, de la compréhension et de la communication.

3 – De la compréhension de l’impact de nos recherches jusqu’à l’art de la communication pour généraliser un modèle

a) Encore faut-il comprendre l’impact de notre découverte !

Le modèle ruban voit enfin le jour, proposé pour la première fois par Michael Levitt et Cyrus Chothia (1976) et publié dans le très fameux journal scientifique d’experts, Nature.

Mais la recherche graphique sur ce dessin reste pauvre, si bien que Levitt et Chothia n’insistèrent pas sur le caractère innovant de cette représentation. A tel point qu’ils l’ont abandonné ! Au profit de modèles plus abstraits, comme nous pouvons le découvrir dans leur article publié l’année suivante, dans lequel le modèle ruban n’est plus du tout présent, et où seul le modèle en petits cercles et de feuilles plissées subsiste (voir ci-dessous).

En effet, il ne suffit pas de découvrir des choses révolutionnaires… Encore faut-il pouvoir comprendre l’envergure de nos découvertes sur le monde.

Levitt et Chothia n’ont pas été les seuls scientifiques à passer à côté de leur propre impact sur le monde de demain, Beink aura l’occasion de vous en présenter d’autres exemples dans son blog.

C’est Jane Richardson qui a immédiatement saisi l’intérêt du modèle ruban.

Elle l’a adopté, y a introduit des couleurs de manière stratégique, permettant ainsi de faciliter la distinction entre les différents motifs, et l’a présentée dans une affiche en 1979. Ses illustrations, publiées dans ses différents articles, sont même reprises par d’autres chercheurs pour leurs propres publications.